Strukturprotein

Grundbegriff und Bedeutung

Strukturproteine, auch Skleroproteine oder Faserproteine genannt, sind Proteine, die vor allem als Gerüststoffe in Geweben oder Zellen von Lebewesen dienen. Zusammen mit globulären Proteinen und Membranproteinen bilden sie eine Hauptklasse der Proteine.

Ihre wichtigste Bedeutung liegt in der mechanischen Stabilisierung: Sie helfen, Fasern aufzubauen, geben Zellen ihre Form und verleihen Geweben Festigkeit und Elastizität. Sie kommen zum Beispiel im Zytoskelett vor, also dem inneren Stütz- und Formgebungssystem der Zelle, und in der extrazellulären Matrix, dem Material zwischen Zellen in Geweben.

Wichtige Eigenschaften

Strukturproteine haben häufig keine katalytische Funktion. Das bedeutet: Sie wirken meist nicht als Enzyme, die chemische Reaktionen beschleunigen, sondern erfüllen vor allem mechanische und formgebende Aufgaben.

Viele Skleroproteine sind hydrophob, also wasserabweisend. Sie besitzen oft wiederholende Aminosäuresequenzen. Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Durch solche Wiederholungen können sich viele einzelne Proteinbausteine, die Monomere, an hydrophoben Oberflächenbereichen zusammenlagern und lange Fasern bilden.

Manche Strukturproteine bilden wegen ihrer Wiederholungseinheiten ungewöhnliche Sekundärstrukturen aus. Eine Sekundärstruktur ist eine regelmäßige räumliche Anordnung innerhalb eines Proteins. Ein Beispiel ist die Kollagen-Tripelhelix. Bei einigen Strukturproteinen sind die Monomere zusätzlich durch Disulfidbrücken vernetzt; solche Bindungen kommen zum Beispiel bei Keratin vor. Im Proteindesign können Teile verschiedener Strukturproteine zu Fusionsproteinen kombiniert werden, wodurch sich veränderte Gerüsteigenschaften ergeben.

Aufbau der Proteinstruktur

Die meisten Strukturproteine haben eine Aminosäuresequenz mit regelmäßig wiederkehrenden Clustern von Aminosäuren. Die Aminosäuresequenz wird als Primärstruktur bezeichnet. Wenn sie regelmäßig aufgebaut ist, entstehen in längeren Bereichen, den Domänen, geordnete Sekundärstrukturen.

Beispiele für solche Sekundärstrukturen sind eine rechtsgängige α-Helix im α-Keratin, eine enge linksgängige α-Helix im Kollagen, ein β-Faltblatt im β-Keratin oder im Fibroin der Insektenseide sowie alternierende kristalline und amorphe Bereiche im Fibroin der Spinnenseide. Diese geordneten Strukturen tragen dazu bei, dass Strukturproteine stabile Fasern oder Gerüste bilden können.

Transport aus der Zelle

Strukturproteine, die außerhalb der Zelle wirken sollen, müssen an den richtigen Ort gelangen. Dafür besitzen sie eine Signalsequenz. Eine Signalsequenz ist ein Abschnitt im Protein, der wie eine Art Zieladresse wirkt.

Nach der Herstellung des Proteins können außerdem posttranslationale Veränderungen stattfinden. Posttranslational bedeutet: nach der Übersetzung der genetischen Information in ein Protein. Bei bestimmten Strukturproteinen geschieht eine spezifische Glykosylierung, also das Anhängen von Zuckergruppen. Dadurch wird kenntlich gemacht, dass diese Proteine die Zelle durch Exozytose verlassen sollen. Exozytose ist ein Vorgang, bei dem Stoffe aus der Zelle ausgeschleust werden.

Dauerhafte Komplexe

Strukturproteine unterliegen häufig posttranslationalen Modifikationen, damit sie mit anderen Molekülen dauerhafte Komplexe bilden können. Dauerhaft bedeutet hier, dass die Bestandteile kovalent gebunden sind. Kovalente Bindungen sind feste chemische Bindungen zwischen Atomen.

Beispiele sind Kollagen in Kollagenfibrillen und Fibroin in Seidenfibrillen. Die Bildung solcher Komplexe kann außerhalb der Zelle spontan, also passiv, ablaufen oder durch Enzyme unterstützt werden.

Typische Beispiele

Wichtige Beispiele für Strukturproteine sind Keratin, Kollagen, Elastin und verschiedene faserförmige Proteine. Keratin kommt in Haaren, Nägeln, Hufen und Hörnern von Säugetieren vor, außerdem in Federn von Vögeln und Hornschuppen von Reptilien. Kollagen ist ein Bestandteil der Bindegewebe und der extrazellulären Matrix aller Gewebetiere.

Weitere Beispiele sind Elastin, fibrilläre Strukturproteine wie Myosin und Tropomyosin, die als Motorproteine die Kontraktion von Muskelzellen bewirken, sowie faserförmige Seidenproteine. Bei Insekten heißen solche Seidenproteine Fibroin und Sericin, bei Spinnen Spidroin 1 und Spidroin 2.

Auch Arthropodin und Sklerotin gehören zu den Beispielen. Sklerotin ist mit Phenol gegerbtes Arthropodin; beide sind neben Chitin Hauptbestandteile der Körperhülle, der Cuticula, von Arthropoden, also Gliederfüßern. Außerdem werden Zentriolen und Mikrotubuli der meisten Lebewesen sowie Mikrofilamente des Zytoskeletts der meisten Lebewesen genannt.