Diederwinkel

Grundidee und Molekülgeometrie

Ein Dieder- oder Torsionswinkel beschreibt den Winkel zwischen zwei Flächen, die jeweils durch drei ebene Punkte aufgespannt werden. In der Chemie ist damit besonders der Winkel zwischen zwei von Atomen gebildeten Ebenen in einer chiralen Struktur gemeint. Er wird durch vier Atome festgelegt: Zwei liegen auf der Schnittlinie der Ebenen, zwei weitere bestimmen je eine Ebene.

Beim Ethan liegt die Schnittlinie auf der C–C-Bindung; die Ebenen werden durch RCC beziehungsweise CCR′ aufgespannt. Auch bei Wasserstoffperoxid H₂O₂ ist die O–O-Bindung die Achse; dort beträgt der Diederwinkel α = 111,5°.

Bei einer frei drehbaren Einfachbindung (σ-Bindung), die nicht in einem Ring arretiert ist, kann α kontinuierlich Werte von 0° bis 180° annehmen. Wegen abstoßender Wechselwirkungen zwischen den Substituenten R und R′ ist meist α = 180° besonders günstig; diese Stellung heißt trans. Bei vielen Zuckern wird eine bevorzugte Konformation mit α = 120° dem anomeren Effekt zugeschrieben.

Energie, Konformationen und Messung

Die mit der Drehung um eine Bindung veränderliche Enthalpie kann näherungsweise berechnet werden durch

E = A·(1 + cos(α)) + B·(1 − cos(2·α)) + C·(1 + cos(3·α)).

Dabei ist E die Torsionsenergie, A, B und C sind Skalierungsfaktoren und α der Diederwinkel. Für Ethan sind A und B gleich Null; die Gleichung geht dann in das Pitzer-Potential über. Rotationsbarrieren liegen gewöhnlich bei wenigen kJ/mol. Deshalb besitzt stets ein kleiner Anteil von weniger als 20 % der Moleküle α = 0°. Die gauche-Formen haben außerdem einen Entropie-Vorteil von 1,7 kJ/mol, weil sie als zwei Rotationsisomere, (+/−)-synklinal, auftreten.

Wichtige Konformationen sind: Bei α = 0° oder 360° liegt eine ekliptische beziehungsweise verdeckte syn-periplanare Form vor (cis/syn). Bei 60° und 300° ist die Form gestaffelt und synklinal; sie heißt gauche. Bei 120° und 240° ist sie ekliptisch und antiklinal. Bei 180° ist sie gestaffelt und antiperiplanar (trans/anti). Die Formen bei 60° und 300° sind Enantiomere. Ist die Rotationsbarriere sehr hoch, können sie nicht durch Rotation ineinander übergehen und gegebenenfalls einzeln isoliert werden.

Bei einer C=C-Doppelbindung ist die Rotation stark eingeschränkt, weil sie einen Bindungsbruch erfordern würde. Möglich sind im Wesentlichen α = 180° (trans/anti) und α = 0° (cis); sehr voluminöse Substituenten können bei cis Abweichungen von 0° verursachen. Diederwinkel realer Verbindungen lassen sich über Dipolmomente, Elektronenbeugungsspektren, NMR-Kopplungskonstanten oder die Berechnung optimaler Molekülgeometrien bestimmen.

Diederwinkel von Polyedern und Pyramiden

Bei Polyedern ist der Diederwinkel β der Winkel zwischen zwei Seitenflächen. Er kann mithilfe von Arkusfunktionen aus geeigneten rechtwinkligen Dreiecken berechnet werden.

Für ein reguläres Oktaeder mit Kantenlänge a haben die Katheten die Längen rᵤ = a/√2 und a/2. Daher gilt

β = 2·arctan((a/√2)/(a/2)) = 2·arctan(√2) ≈ 109,47°.

Für ein reguläres Ikosaeder gilt c = ((1 + √5)/2)·a. Die Katheten sind c/2 = ((1 + √5)/4)·a und c/2 − a/2 = ((√5 − 1)/4)·a. Damit ergibt sich

β = 2·arctan((3 + √5)/2) ≈ 138,19°.

Bei einer geraden regelmäßigen Pyramide mit einer regelmäßigen n-eckigen Grundfläche ist β₁ der Winkel zwischen Grundfläche und einer dreieckigen Seitenfläche. Für die Höhe h und die Grundkantenlänge a wird der Inkreisradius der Grundfläche a/(2·tan(π/n)) verwendet. Es gilt

β₁ = arctan(h/(a/(2·tan(π/n)))) = arctan((2·h·tan(π/n))/a).

Torsionswinkel in Proteinen

Im Protein-Backbone heißen die wichtigsten Torsionswinkel ω, φ und ψ. ω liegt zwischen Cᵅ–C′–N–Cᵅ, φ zwischen C′–N–Cᵅ–C′ und ψ zwischen N–Cᵅ–C′–N. Der φ-Winkel kontrolliert den Abstand zweier Carbonyl-Kohlenstoffatome, ψ den Abstand zweier Amid-Stickstoffe und ω den Abstand zweier α-Kohlenstoffe.

Die Planarität der Peptidbindung zwingt ω normalerweise auf 180° in der häufigen trans-Konfiguration oder auf 0° in der seltenen cis-Konfiguration. Die Abstände zwischen α-Kohlenstoffatomen betragen dabei etwa 3,8 Å beziehungsweise 2,8 Å. Cis tritt hauptsächlich bei der X-Pro-Peptidbindung auf, wobei X jede beliebige Aminosäure sein kann. Daher gilt Prolin neben dem achiralen Glycin als Strukturbrecher.

φ und ψ werden im Ramachandran-Plot dargestellt. Über 80 % der Werte sollten in den Kernbereichen liegen; verbotene Bereiche sollten höchstens vereinzelt vorkommen. Für besonders günstige α-Helices liegt φ etwa bei −60° und ψ etwa bei −30°, jeweils mit einer Toleranz von etwa ±30°.

Die Torsionswinkel der Seitenketten heißen abhängig von ihrer Entfernung zum Backbone χ₁ bis χ₅. χ₁ liegt zwischen N–Cᵅ–Cᵝ–Cᵞ, χ₂ zwischen Cᵅ–Cᵝ–Cᵞ–Cᵟ und so weiter. Sie häufen sich bei 180°, 60° und −60°: anti beziehungsweise trans, (+)-gauche und (−)-gauche beziehungsweise (+)- oder (−)-synklinal. Benachbarte gleiche gauche-Konformationen folgen selten aufeinander, da dies Atomkollisionen wahrscheinlicher macht. χ¹ und χ² lassen sich im Janin-Plot darstellen.