Cytoskelett

Grundidee und Bedeutung

Das Cytoskelett, auch Zytoskelett oder Zellskelett genannt, ist ein Netzwerk aus Proteinen im Cytoplasma eukaryotischer Zellen. Es besteht aus dünnen, fadenförmigen Zellstrukturen, den Proteinfilamenten. Diese Filamente können dynamisch auf- und abgebaut werden. Deshalb ist das Cytoskelett kein starres Skelett, obwohl es in mikroskopischen Bildern manchmal so wirkt.

Seine wichtigsten Aufgaben sind die mechanische Stabilisierung der Zelle, die Erhaltung der äußeren Zellform, aktive Bewegungen der ganzen Zelle sowie Bewegungen und Transporte innerhalb der Zelle. Außerdem sind Elemente des Cytoskeletts für sensorische Funktionen wie die Signalübertragung zwischen Zellen wichtig.

Drei Filamentklassen bei Eukaryoten

In eukaryotischen Zellen unterscheidet man drei Klassen von Cytoskelettfilamenten: Mikrotubuli, Aktinfilamente und Intermediärfilamente. Sie werden jeweils von unterschiedlichen Proteinen oder Proteinklassen gebildet, besitzen spezielle Begleitproteine und übernehmen verschiedene Aufgaben.

Alle drei Klassen tragen zur mechanischen Stabilisierung der Zelle bei. Oberflächendifferenzierungen, also besondere Strukturen an der Zelloberfläche, werden vor allem durch Aktinfilamente und Mikrotubuli unterstützt. Aktive Bewegungen laufen ebenfalls entlang dieser beiden Filamenttypen ab, weil sie spezifische Motorproteine besitzen.

Begleitproteine wie Adaptorproteine und Motorproteine stabilisieren die Filamente, bewegen sich an ihnen entlang oder verbinden sie mit anderen Zellstrukturen. Der Auf- und Abbau des Cytoskeletts kann durch Cytoskelett-Inhibitoren gehemmt werden.

Mikrotubuli

Mikrotubuli sind besonders auffällige Bestandteile des Cytoskeletts. Sie sind Hohlzylinder mit einem Durchmesser von 25 nm und bestehen aus dem Protein Tubulin. In tierischen Zellen beginnt ihr dynamischer Auf- und Abbau am Zentrosom.

Mikrotubuli übernehmen zusammen mit ihren Motorproteinen Dynein und Kinesin längere Transportvorgänge innerhalb der Zelle. Sie sind außerdem an Bewegungen und an der Befestigung von Organellen im Cytosol beteiligt. Bei der Zellteilung bilden sie die Mitosespindel, mit deren Hilfe replizierte Chromosomen zu den beiden Kernpolen gezogen werden.

Zur mechanischen Stabilisierung tragen Mikrotubuli nur wenig bei. Wichtig sind sie aber als charakteristisches Binnengerüst beweglicher Kinozilien.

Aktinfilamente

Aktinfilamente, auch Mikrofilamente genannt, sind Fasern mit einem Durchmesser von 7 nm. Sie bestehen aus dem Protein Aktin und können wie Mikrotubuli dynamisch auf- und abgebaut werden.

Besonders wichtig sind Aktinfilamente in netzartigen Anordnungen direkt unterhalb der Plasmamembran und in Membranausbuchtungen wie Mikrovilli und Pseudopodien. Dort stabilisieren sie die äußere Form der Zelle, halten membranständige Proteine an ihrem Platz und ziehen in bestimmte Zellverbindungen ein, zum Beispiel in Adhärens-Kontakte.

Die Motorproteine des Aktins gehören zur Proteinklasse der Myosine. Die Wechselwirkung zwischen Aktin und Myosin ist die Grundlage der Muskelbewegung. Myosine verspannen aber auch Aktinfilamente zur Stabilisierung und übernehmen Kurzstreckentransporte, zum Beispiel von Vesikeln zur Plasmamembran. Der Langstreckentransport wird dagegen von Mikrotubuli mit Dynein und Kinesin übernommen.

Intermediärfilamente

Intermediärfilamente sind eine Gruppe von Proteinfilamenten mit ähnlichen Eigenschaften. Ihr Durchmesser liegt bei etwa 10 nm, genauer bei 8 bis 11 nm. Sie sind deutlich stabiler als Mikrotubuli und Aktinfilamente.

Weil Intermediärfilamente mechanische Zugkräfte besonders gut aufnehmen können, dienen sie vor allem der mechanischen Stabilisierung der Zellen. Sie bilden ein Stützgerüst und strahlen in bestimmte Zellverbindungen ein, darunter Desmosomen und Hemidesmosomen.

Cytoskelett bei Prokaryoten

Auch prokaryotische Zellen besitzen Proteine, die als homolog zu den Proteinen aller drei eukaryotischen Cytoskelettklassen gelten. Homolog bedeutet hier: Sie gelten als entsprechend oder verwandt in ihrer Funktion beziehungsweise Herkunft. Obwohl diese Proteine ähnliche Strukturen bilden, ähneln ihre Aminosäuresequenzen den eukaryotischen Proteinklassen oft kaum.

Eukaryoten, also einzellige Organismen sowie mehrzellige Tiere, Pflanzen und Pilze, besitzen ein relativ einheitliches Tubulin mit einer genetischen Ähnlichkeit von 90–95 %. Prokaryoten haben dagegen deutlich verschiedenere tubulinähnliche Proteine, darunter BtubA und BtubB, TubZ, RepX und FtsZ. Teilweise stimmen sie nur zu 40 % in ihrer Gensequenz überein. Trotzdem scheinen die daraus aufgebauten bakteriellen Mikrotubuli im Wesentlichen dieselben Funktionen zu erfüllen wie die Mikrotubuli der Eukaryoten.

Als Tubulin-Homolog wurde FtsZ gefunden, als Actin-Homolog FtsA. Beide Proteine sind besonders an Zellteilungsprozessen beteiligt. In Pflanzen werden FtsZ-Proteine von einer kleinen Genfamilie im Zellkern codiert und meist in Chloroplasten importiert, wo sie an deren Teilung mitwirken. Beim Laubmoos Physcomitrella patens können FtsZ-Proteine ein komplexes Netzwerk in Chloroplasten bilden. Ralf Reski prägte dafür 2000 den Begriff Plastoskelett und vermutete, dass es in Plastiden ähnlich komplexe Funktionen erfüllt wie das Cytoskelett in der gesamten Zelle. Im Bakterium Caulobacter crescentus wurde außerdem Crescentin gefunden, das funktionell den Intermediärfilamenten ähnelt.