Chemie · Klasse 11–13 · aktualisiert
Proteine: Aufbau, Struktur und Nachweise
Erkläre, wie Aminosäureketten gefaltet werden. Unterscheide Denaturierung und Hydrolyse und deute Proteinnachweise.
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Kurz gesagt
Proteine bestehen aus Aminosäureketten mit Peptidbindungen. Ihre Reihenfolge und räumliche Faltung prägen die Funktion; Biuret zeigt mehrere Peptidbindungen, die Xanthoproteinreaktion aromatische Reste an.
Proteine, auch Eiweiße genannt, sind biologische Makromoleküle aus miteinander verbundenen Aminosäuren. Ihre Aminosäurefolge und räumliche Faltung bestimmen wesentlich ihre Eigenschaften und Funktionen. Du lernst hier, wie Peptidbindungen entstehen, wie die vier Strukturebenen zusammenhängen und was Proteinreaktionen tatsächlich nachweisen.
Deine Lernziele
Hake ab, was du schon kannst. Löst du alle Aufgaben eines Abschnitts, hakt Mela das Ziel für dich ab.
4 Abschnitte
Proteine sind lange Ketten aus Aminosäuren. Die in Proteinen häufig behandelten Aminosäuren besitzen dasselbe Grundgerüst: eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und einen variablen Rest R am zentralen Kohlenstoffatom. Die Reste können beispielsweise unpolar, polar, sauer, basisch, schwefelhaltig oder aromatisch sein. Dadurch können verschiedene Seitenketten später unterschiedliche Wechselwirkungen eingehen. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure reagieren. Dabei wird Wasser abgespalten und eine Peptidbindung gebildet. Diese Reaktionsart heißt Kondensation. Das ist die vereinfachte Stoffbilanz; durch bloßes Mischen in Wasser entsteht keine Proteinkette. In Zellen werden Aminosäuren unter Energieverbrauch an Ribosomen verknüpft.
Die Gegenreaktion ist die Hydrolyse. Dabei wird unter Aufnahme von Wasser eine Peptidbindung gespalten. So können aus Proteinen kleinere Peptide und schließlich Aminosäuren entstehen. Peptidbindung: Die Peptidbindung ist die kovalente Verbindung zwischen dem Carboxylgruppen-Anteil einer Aminosäure und dem Aminogruppen-Anteil einer anderen Aminosäure. Kondensation baut Peptidbindungen unter Wasserabgabe auf. Hydrolyse spaltet sie unter Wasseraufnahme.
Definition
Aminosäure
Eine Aminosäure ist ein Molekül mit Amino- und Carboxylgruppe. Der variable Rest R unterscheidet die Aminosäuren voneinander und beeinflusst ihre chemischen Eigenschaften.
Merke: Das gemeinsame Grundgerüst ermöglicht die Verknüpfung der Aminosäuren. Die unterschiedlichen Reste prägen die Faltung und Oberfläche eines Proteins.
Beispiel: Zwei Aminosäuren reagieren miteinander:
- 1Die Carboxylgruppe der ersten und die Aminogruppe der zweiten Aminosäure treten miteinander in Reaktion.
- 2Bestandteile beider Gruppen werden als Wasser abgespalten.
- 3Zwischen den Aminosäuren entsteht eine Peptidbindung.
- 4Das Produkt aus zwei verbundenen Aminosäuren heißt Dipeptid.
- 5Werden auf diese Weise viele Aminosäuren verknüpft, entsteht eine Polypeptidkette. Die Grenze zwischen Peptid und Protein ist eine Konvention; häufig bezeichnet man Ketten mit mehr als ungefähr 100 Aminosäuren als Proteine.
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Eine bloße Aminosäurekette erklärt noch nicht die vollständige Gestalt eines Proteins. Ihre räumliche Gestalt beschreibt man deshalb auf mehreren Ebenen, die aufeinander aufbauen.
Beispiel: Man unterscheidet vier Strukturebenen
- 1Primärstruktur: die genaue Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette.
- 2Sekundärstruktur: lokale Faltungen wie α-Helix und β-Faltblatt. Sie werden vor allem durch Wasserstoffbrücken zwischen Gruppen des Peptidrückgrats stabilisiert.
- 3Tertiärstruktur: die gesamte dreidimensionale Gestalt einer einzelnen Polypeptidkette. Dazu tragen Wechselwirkungen der Seitenketten bei, etwa Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken.
- 4Quartärstruktur: die Anordnung mehrerer bereits gefalteter Polypeptidketten zu einem Proteinkomplex. Nicht jedes Protein hat eine Quartärstruktur; sie liegt nur vor, wenn mehrere Polypeptidketten zusammenarbeiten.
Beispiel: Hämoglobin besitzt eine Quartärstruktur
- 1Vier Untereinheiten bilden gemeinsam den funktionellen Proteinkomplex. Jede Untereinheit besitzt zuvor ihre eigene Tertiärstruktur.
Merke: Sequenz → lokale Faltung → Gesamtform einer Kette → Komplex aus mehreren Ketten.
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Die Funktion vieler Proteine hängt von ihrer räumlichen Gestalt ab. Hitze, Strahlung, Säuren, organische Lösungsmittel oder Schwermetallionen können strukturstabilisierende Wechselwirkungen stören. Denaturierung ist nicht grundsätzlich dasselbe wie Hydrolyse: Bei der Denaturierung verändert sich vor allem die Faltung. Bei der Hydrolyse werden Peptidbindungen der Kette gespalten. Je nach Protein, Ausmaß der Veränderung und Umgebungsbedingungen kann Denaturierung irreversibel oder in manchen Fällen reversibel sein.
Definition
Denaturierung
Denaturierung ist die Veränderung höherer Proteinstrukturen. Sekundär-, Tertiär- oder Quartärstruktur können verloren gehen, während die Aminosäuresequenz und damit die Primärstruktur gewöhnlich erhalten bleiben.
Beispiel
- 1Beim Erhitzen von Eiklar verändern sich die räumlichen Strukturen seiner Proteine.
- 2Die Moleküle ordnen sich neu an und das zuvor flüssige Eiklar wird fest.
- 3Diese Veränderung lässt sich beim gekochten Ei nicht rückgängig machen.
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Ein Nachweis zeigt immer ein bestimmtes chemisches Merkmal. Er beweist nicht automatisch, dass die untersuchte Probe aus einem einzigen reinen Stoff besteht. Biuretreaktion: Die Reaktion nutzt Natronlauge und wenig Kupfersulfatlösung als Reagenzien. Bei mehreren Peptidbindungen kann ein violetter Komplex entstehen; ein einzelnes Dipeptid reicht für diesen Nachweis nicht. Xanthoproteinreaktion: Bei der Xanthoproteinreaktion führt konzentrierte Salpetersäure bei aromatischen Aminosäureresten, beispielsweise von Tyrosin, zu einer Gelbfärbung. Sie prüft somit ein anderes Merkmal als die Biuretreaktion. Sicherheit: Natronlauge und konzentrierte Salpetersäure verätzen Haut und Augen; konzentrierte Salpetersäure kann zusätzlich giftige nitrose Gase freisetzen. Kupfersulfatlösung darf nicht in die Umwelt gelangen. Diese Nachweise sind hier Beobachtungsbeispiele. Vorgeführt werden sie nur von der Lehrkraft im Chemieunterricht nach ihrer Gefährdungsbeurteilung, mit Schutzbrille, Schutzhandschuhen und Schutzkleidung; mit konzentrierter Salpetersäure nur im Abzug. Alle Zuschauenden tragen Schutzbrille. Kupfer- und säurehaltige Reste werden getrennt in die vorgesehenen Behälter gegeben.
Für eine aussagekräftige Untersuchung vergleicht man die Probe mit Kontrollen: Eine Positivkontrolle enthält einen Stoff, bei dem die erwartete Reaktion sicher auftreten soll. Sie zeigt, ob Reagenzien und Durchführung funktionieren. Eine Negativkontrolle enthält das gesuchte Merkmal nicht. Sie zeigt, wie die Mischung ohne positiven Befund aussieht. Alle Ansätze werden bis auf die untersuchte Probe gleich behandelt.
Beispiel
- 1Die Lehrkraft untersucht eine unbekannte Lebensmittelprobe mit der Biuretreaktion; du beobachtest die Ansätze. Die Probe und die Positivkontrolle werden violett, die Negativkontrolle nicht.
- 2Auswertung: Die Reaktion hat funktioniert und die unbekannte Probe enthält Verbindungen mit Peptidbindungen. Du darfst daraus nicht schließen, dass die Probe ausschließlich aus Protein besteht oder welches bestimmte Protein enthalten ist. Ein Lebensmittel kann ein Gemisch vieler Stoffe sein.
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Alles auf einen Blick
Proteine
Bausteine
Aminosäuren mit variablem Rest R
Verknüpfung
Kondensation bildet Peptidbindungen, Hydrolyse spaltet sie
Struktur
Reihenfolge, lokale Faltung und Gesamtform prägen die Funktion
Denaturierung
höhere Strukturen ändern sich, die Primärstruktur bleibt gewöhnlich erhalten
Nachweise
Biuret für mehrere Peptidbindungen, Xanthoprotein für aromatische Reste
Auswertung
Probe mit Positiv- und Negativkontrolle vergleichen
Musteraufgabe · Schritt für Schritt
Vier Strukturebenen an einem Enzym ordnen
- 1Bei einem Enzym ist die Primärstruktur die festgelegte Reihenfolge seiner Aminosäuren.
- 2Lokale α-Helices und β-Faltblätter gehören zur Sekundärstruktur.
- 3Die gesamte räumliche Form einer Kette ist ihre Tertiärstruktur.
- 4Nur wenn mehrere gefaltete Ketten gemeinsam wirken, kommt eine Quartärstruktur hinzu.
Fehler finden
Eine veränderte Proteinkette einordnen In einer Zeile steckt ein Fehler. Tippe sie an.
Fehler in Zeile 4Der Vorgang ist eine Denaturierung: Die Faltung ändert sich, während die Peptidbindungen hier erhalten bleiben.
Lückentext
Wähl in jeder Lücke das passende Wort und prüf dann deine Antworten.
Bei der werden Aminosäuren unter Wasserabgabe verbunden. Die entstandene kovalente Verbindung heißt . Bei der wird diese Bindung unter Wasseraufnahme gespalten. Zwei verbundene Aminosäuren bilden ein Dipeptid.
Karteikasten
Erst selbst überlegen, dann umdrehen.
Übung mit Feedback