Aminosäuren: Aufbau und Peptidbindung verstehen

Bei den für Proteine wichtigen α-Aminosäuren ist die Aminogruppe an das Kohlenstoffatom direkt neben der Carboxylgruppe gebunden. Es heißt α-Kohlenstoffatom. Amino- und Carboxylgruppe sind funktionelle Gruppen: Das sind Atomgruppen, die typische chemische Reaktionen eines Stoffes ermöglichen. Bei Glycin, Alanin und den meisten üblichen proteinogenen Aminosäuren sind dort eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine veränderliche Seitenkette gebunden. Der Platzhalter R steht für diese Seitenkette. Die ungeladene Form zeigt das Grundgerüst:

\ce{H2N-CH(R)-COOH}

Diese Schreibweise zeigt die ungeladene Form. In Wasser ist der Ladungszustand von den Bedingungen abhängig. Eine Besonderheit ist Prolin: Seine Seitenkette bildet mit dem Stickstoff einen Ring. In der ungeladenen Form trägt dieser Stickstoff deshalb nur ein Wasserstoffatom statt zweier.

Ein Proton ist hier ein positiv geladenes Wasserstoffion. Eine Carboxylgruppe kann ein Proton \mathrm{H^+} abgeben. Eine Aminogruppe kann ein Proton aufnehmen. Bei Glycin wird dadurch aus -\mathrm{COOH} eine negativ geladene Carboxylatgruppe -\mathrm{COO^-} und aus -\mathrm{NH_2} eine positiv geladene Ammoniumgruppe -\mathrm{NH_3^+}. Eine vereinfachte Darstellung dieses Protonenübergangs lautet:

\ce{H2N-CH2-COOH <=> H3N^+-CH2-COO^-}

In festem Glycin und in einer annähernd neutralen wässrigen Lösung überwiegt die rechte Form. Der pH-Wert beschreibt, wie sauer oder basisch eine wässrige Lösung ist. In stark saurer Lösung überwiegt beim Glycin eine insgesamt positiv geladene Form, in stark basischer Lösung eine insgesamt negativ geladene Form. Die dargestellte Form liegt also nicht unter allen Bedingungen vor. Gesamtladung null bedeutet also nicht, dass keine geladenen Bereiche vorhanden sind. Zwischen den entgegengesetzt geladenen Bereichen verschiedener Teilchen wirken starke Anziehungskräfte. Das erklärt, warum Glycin bei Raumtemperatur ein kristalliner Feststoff ist. Es ist zugleich gut in Wasser löslich: Auch Wasser besitzt unterschiedlich geladene Bereiche, die mit den Ladungszentren des Glycins wechselwirken können.

Alle α-Aminosäuren besitzen ein ähnliches Grundgerüst. Ihre Seitenketten können sich jedoch deutlich unterscheiden. Sie können beispielsweise polar oder unpolar sein sowie saure oder basische Eigenschaften besitzen.

Polar bedeutet hier, dass durch eine ungleichmäßige Elektronenverteilung deutlich unterschiedlich geladene Bereiche entstehen. Unpolare Gruppen besitzen solche Bereiche kaum. Saure Gruppen können Protonen abgeben, basische Gruppen können sie aufnehmen.

Polare Seitenketten können günstige Wechselwirkungen mit dem ebenfalls polaren Wasser eingehen. Unpolare Seitenketten wechselwirken weniger günstig mit Wasser. Solche Einteilungen beschreiben die Seitenketteneigenschaften; sie sagen nicht, dass jedes vollständige Aminosäureteilchen unter allen Bedingungen gleich reagiert. Auch pH-Wert und Ladungszustand spielen eine Rolle.

Aminosäure und Protein: Eine Aminosäure ist ein einzelner Baustein. Ein Protein besteht aus einer oder mehreren langen Aminosäureketten. Ein proteinreiches Lebensmittel ist deshalb kein reiner Stoff aus freien Aminosäuren, sondern ein Gemisch, das unter anderem Proteine enthält.

Proteinogen und essentiell: Diese Begriffe beantworten verschiedene Fragen.

Proteinogen bedeutet: Die Aminosäure wird als Baustein für Proteine verwendet. Im Unterricht werden meist die 20 üblichen, sogenannten kanonischen Aminosäuren betrachtet. Daneben gibt es seltene zusätzliche proteinogene Aminosäuren.

Essentiell bedeutet: Der menschliche Körper kann die benötigte Aminosäure nicht ausreichend selbst herstellen; sie muss über die Nahrung aufgenommen werden.

Eine Aminosäure kann somit zugleich proteinogen und essentiell sein. „Essentiell“ bedeutet dagegen nicht einfach „in Lebensmitteln vorhanden“.

Neutral und ungeladen: Ein Zwitterion hat die Gesamtladung null, ist aber nicht an jeder Stelle ungeladen.

Seitenkette und Peptidbindung: Die Seitenkette unterscheidet Aminosäuren. Die Peptidbindung verbindet sie. Beides darf nicht verwechselt werden.