Leucin

Grundlagen und Bedeutung

Leucin, abgekürzt Leu oder L, ist eine proteinogene α-Aminosäure, also eine Aminosäure, die zum Aufbau von Proteinen verwendet wird. Seine Summenformel lautet C₆H₁₃NO₂, die molare Masse beträgt 131,18 g·mol⁻¹. Leucin gehört zusammen mit den Konstitutionsisomeren Isoleucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine. Konstitutionsisomere besitzen dieselbe Summenformel, aber eine unterschiedliche Verknüpfung ihrer Atome.

Für höhere Lebewesen ist L-Leucin eine essentielle Aminosäure. „Essentiell“ bedeutet, dass sie mit der Nahrung aufgenommen werden muss. L-Leucin spielt vermutlich eine zentrale Rolle für den Energiehaushalt im Muskelgewebe. Es ist außerdem wichtig für den Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe und kann als Energielieferant dienen.

Formen und genetische Codierung

Leucin kommt in zwei spiegelbildlichen Formen vor. L-Leucin wird auch (S)-Leucin genannt. Sein Spiegelbildisomer oder Enantiomer ist D-Leucin, auch (R)-Leucin genannt. Enantiomere sind Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten und nicht zur Deckung gebracht werden können.

In Proteinen kommt L-Leucin vor, D-Leucin dagegen nicht. Wird ohne weiteren Zusatz von „Leucin“ gesprochen, ist gewöhnlich L-Leucin gemeint. Die physiologischen Angaben beziehen sich deshalb auf diese Form. Racemisches DL-Leucin, auch (RS)-Leucin genannt, enthält beide Enantiomere. Sowohl DL-Leucin als auch reines D-Leucin können synthetisch hergestellt werden, besitzen jedoch nur geringe praktische Bedeutung.

L-Leucin wird im genetischen Code durch sechs Codons codiert: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG. Die Racemisierung von L-Aminosäuren, also ihre teilweise Umwandlung in die spiegelbildliche Form, kann bei der Aminosäuredatierung zur Altersbestimmung von fossilem Knochenmaterial genutzt werden.

Physikalische und chemische Merkmale

Leucin ist bei Standardbedingungen fest und erscheint als schimmernd weiße Kristallschuppen. Seine Dichte beträgt 1,29 g·cm⁻³, der Schmelzpunkt liegt bei 293–295 °C. Es ist schlecht in Wasser löslich: Bei 20 °C lösen sich 24 g·l⁻¹. In Ethanol und Diethylether ist es nahezu unlöslich. Für die Carboxygruppe gilt pKₛ, COOH = 2,33, für die protonierte Aminogruppe pKₛ, NH₃⁺ = 9,74.

Die Seitenkette von Leucin ist lipophil, hat also eine Neigung zu fettähnlichen, unpolaren Umgebungen. Der Hydrophobizitätsgrad beträgt 3,8, das Van-der-Waals-Volumen 124. In Peptiden wird der von Leucin stammende Rest als Leucyl- bezeichnet.

Leucin liegt überwiegend als „inneres Salz“ beziehungsweise Zwitterion vor. Dabei wandert das Proton der Carboxygruppe zum freien Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe. Das Molekül trägt dann gleichzeitig eine positive und eine negative Ladung, ist insgesamt aber ungeladen. Am isoelektrischen Punkt wandert es deshalb nicht im elektrischen Feld und besitzt seine geringste Wasserlöslichkeit. Der isoelektrische Punkt von Leucin liegt bei pH 5,98.

Racemisches Leucin zeigte nach Bestrahlung mit zirkular polarisierter Synchrotron-Strahlung einen Enantiomerenüberschuss von 2,6 %. Der Versuch diente dem besseren Verständnis der Homochiralität in der Biosphäre.

Aufgaben im Körper und Bedarf

L-Leucin unterstützt die Proteinbiosynthese in Muskulatur und Leber. Proteinbiosynthese ist die Herstellung von Proteinen in den Zellen. Leucin hemmt außerdem den Abbau von Muskelprotein und unterstützt Heilungsprozesse. Wie L-Isoleucin kann es dem Körper als Energielieferant dienen.

Die Schätzungen für den Tagesbedarf gesunder Erwachsener unterscheiden sich je nach verwendeter Methode deutlich. Sie reichen von 10 bis 50 mg Leucin pro Kilogramm Körpergewicht. Ein Leucinmangel kann durch eine ungenügende Aufnahme mit der Nahrung oder durch eine Unterversorgung mit Vitamin B6 entstehen.

Vorkommen und Nutzung

Leucin ist in tierischen und pflanzlichen Proteinen peptidisch gebunden. Die Mengenangaben beziehen sich jeweils auf 100 g Lebensmittel. Beispiele sind getrocknete Erbsen mit 1760 mg Leucin, rohes Hähnchenbrustfilet mit 1732 mg, rohes Rindfleisch mit 1691 mg, roher Lachs mit 1615 mg und Walnüsse mit 1170 mg. Ein Hühnerei enthält 1088 mg, Weizen-Vollkornmehl 926 mg, Mais-Vollkornmehl 850 mg und ungeschälter Reis 657 mg. Kuhmilch mit 3,7 % Fett enthält 321 mg.

Der Anteil des Leucins am jeweiligen Gesamtprotein liegt in diesen Beispielen zwischen 6,8 % bei Weizen-Vollkornmehl und 12,3 % bei Mais-Vollkornmehl. Weitere Werte sind 7,2 % bei getrockneten Erbsen, 7,5 % bei Hähnchenbrustfilet, 7,7 % bei Walnüssen, 7,9 % bei Lachs, 8,0 % bei Rindfleisch, 8,3 % bei ungeschältem Reis, 8,6 % bei Hühnerei und 9,8 % bei Kuhmilch.

L-Leucin ist neben Glycin und anderen proteinogenen L-Aminosäuren Bestandteil medizinischer Infusionslösungen. Im Kraftsport wird es als Nahrungsergänzungsmittel für den Muskelaufbau verwendet.