Kasein

Definition und Bedeutung

Kasein (auch Casein) bezeichnet den Proteinanteil der Milch, der bei der Käseherstellung gerinnt und nicht in die Molke gelangt. Es ist keine einzelne Substanz, sondern eine Mischung aus αS1-, αS2-, β- und κ-Kasein. Die übrigen Milchproteine werden als Molkenproteine zusammengefasst.

Kasein speichert und transportiert Protein, Calcium und Phosphat für neugeborene Säugetiere. Für sie ist es die wichtigste Quelle dieser Nährstoffe. Kuhmilch enthält etwa 2,6 % beziehungsweise 26 g Kasein pro Liter; das entspricht ungefähr 80 % ihres gesamten Milchproteins. Bei einmägigen Säugetieren ist der Anteil deutlich geringer.

Zusammen mit Calciumphosphat und weiteren Milchbestandteilen bildet Kasein Micellen: kleine Verbände, die Calciumphosphat gelöst und Milchfett als Emulsion verteilt halten. Im Magen lagert sich Kasein zu kleinen Klumpen zusammen. Quark und Käse bestehen zu einem großen Teil aus geronnenem Kasein und erhalten dadurch ihre feste Konsistenz. Neben seiner Bedeutung als Nahrungsmittel wird Kasein unter anderem als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff genutzt.

Zusammensetzung und Aufbau

Das Kasein der Kuhmilch enthält pro Liter etwa 10,7 g αS1-Kasein, 2,8 g αS2-Kasein, 8,6 g β-Kasein und 3,1 g κ-Kasein, insgesamt also 26 g. Die Proteine bestehen aus unterschiedlich vielen Aminosäuren: αS1-Kasein aus 199, αS2-Kasein aus 207, β-Kasein aus 209 und κ-Kasein aus 169 Aminosäuren. In menschlicher Milch sind dagegen β- und κ-Kasein die Hauptproteine.

Kasein enthält viel Prolin, eine Aminosäure, die die Ausbildung der üblichen Sekundärstrukturen von Proteinen behindert. Deshalb besitzt Kasein keine nennenswerte Tertiärstruktur, also keine ausgeprägte räumliche Gesamtfaltung, und ist größtenteils linear.

In der Milch sind die Kaseine zu Micellen angeordnet. Die wasserliebenden, also hydrophilen Teile des κ-Kaseins zeigen nach außen. αS1-, αS2- und β-Kasein befinden sich vor allem im Inneren. Dort werden sie insbesondere durch Calciumionen und hydrophobische Wechselwirkungen zwischen wassermeidenden Bereichen zusammengehalten. Wird das stabilisierende κ-Kasein durch Hydrolyse, also durch Spaltung unter Beteiligung von Wasser, abgebaut, kann die Milch koagulieren beziehungsweise gerinnen.

Eigenschaften, Gerinnung und Verdauung

Micellares Kasein ist im Unterschied zu den meisten anderen Proteinen bis 120 °C hitzebeständig. Wird es durch Säure aus Milch ausgefällt, geht seine ursprüngliche Micellenstruktur verloren. Das ausgefällte Kasein ist nur wenig wasserlöslich und muss für ein erneutes Anmischen mit Wasser durch eine Lauge neutralisiert beziehungsweise „aufgeschlossen“ werden.

Durch Erhitzen, Säure oder – besonders wirksam – Enzyme wie Chymosin und Pepsin wird Kasein teilweise abgebaut. Dadurch sind Käse und Quark leichter verdaulich als Rohmilch. Die Verdauung von Kasein verläuft langsam und kann bis zu acht Stunden dauern. Sportler, besonders Bodybuilder, nutzen dies, um beispielsweise über Nacht über mehrere Stunden mit Aminosäuren versorgt zu werden.

Bei der Verdauung entsteht das Opioid Casomorphin. Studien zufolge wird es jedoch weder in intakter Form über den Darm aufgenommen, noch könnte es die Blut-Hirn-Schranke überwinden.

Kasein gehört zu den häufigsten Auslösern einer Kuhmilchallergie und kann sehr starke bis lebensbedrohliche allergische Reaktionen verursachen. Eine Kaseinallergie darf nicht mit Laktoseintoleranz verwechselt werden: Bei Letzterer führt ein Enzymmangel zur Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker.

Kaseinprodukte sind häufig nur begrenzt haltbar und müssen etwa als Baustoff-Bindemittel zeitnah verarbeitet werden. Andernfalls können selbst nach dem Trocknen lang anhaltende Geruchsprobleme entstehen.

Gewinnungsverfahren

Natives, also in seiner ursprünglichen Form erhaltenes Kasein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Dabei werden die Milchbestandteile nach ihrer Partikelgröße getrennt. Im Retentat, dem zurückgehaltenen Anteil, verbleiben vor allem Kaseine sowie kleinere Mengen Molkenprotein und Laktose. Das Permeat, das den Filter passiert, enthält hauptsächlich Mineralsalze, Laktose und Molkenproteine sowie kleine Anteile von Kaseinsubmicellen.

Denaturiertes oder funktionell verändertes Kasein beziehungsweise Kaseinat wird durch Säurefällung und anschließende Neutralisierung mit alkalischen Lösungen hergestellt. Dafür können Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid, Natronlauge oder Borax eingesetzt werden. Danach wird das denaturierte Kasein durch Filtration oder Zentrifugation abgetrennt. Meist wird das auszufällende Protein zuvor mit verschiedenen Verfahren aufkonzentriert.

Neugegründete Unternehmen versuchen außerdem, Kasein aus pflanzlichen Rohstoffen für die Herstellung von Pflanzenmilch zu gewinnen. Mithilfe geeigneter Mikroorganismen soll Kasein auch ohne Kühe produziert werden können.

Technische Verwendung

Kasein ist ein kräftiges, je nach Verarbeitung mehr oder weniger wasserfestes Bindemittel. Traditionelle Anwendungen sind Kaseinfarben, Kaseinleim – etwa als Holz- oder Etikettierleim – und Fotolack in der Ätztechnik. Es wurde außerdem beim Färben von Leder und Stoffen eingesetzt. Kaseinleim soll bereits von chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums für Möbel verwendet worden sein. Bis in die 1950er Jahre verklebte man damit auch große Flugzeuge aus Sperrholz.

Im Lehmbau dient Kasein als Bindemittel für wischfeste Lehmputze und widerstandsfähige Stampflehmböden. Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es zudem Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith. Dieser wurde unter anderem für Knöpfe, Schmuck, Halsketten und zur elektrischen Isolation genutzt. Versuche der Galalith-Gesellschaft unter Friedrich Ernst Todtenhaupt, Anfang des 20. Jahrhunderts Kunstseide daraus herzustellen, blieben erfolglos.

Caseinhydrolysate, also Spaltprodukte des Kaseins, und Peptone aus Kasein werden in der Mikrobiologie teilweise als Bestandteile von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen eingesetzt. Ein Beispiel ist Casein-Soja-Pepton-Agar.

Kasein war außerdem wichtig für die Erforschung von Proteinen: Aus ihm wurden erstmals L-Tyrosin durch Justus von Liebig im Jahr 1846, L-Lysin durch Edmund Drechsel 1889, L-Tryptophan durch Frederick Hopkins 1902 und L-Methionin durch John Howard Mueller 1922 isoliert.