Biologie · Klasse 10–11 · aktualisiert
Enzyme: Aufbau, Wirkung und Einflussfaktoren
Wie Enzyme Reaktionen beschleunigen, passende Substrate erkennen und in kontrollierten Versuchen untersucht werden.
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Kurz gesagt
Enzyme sind Biokatalysatoren: Sie senken die Aktivierungsenergie und beschleunigen so bestimmte Reaktionen, ohne selbst verbraucht zu werden. Ein passendes Substrat bindet am aktiven Zentrum, wird umgesetzt und als Produkt freigesetzt.
Enzyme beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die benötigte Aktivierungsenergie senken. Dabei werden sie nicht verbraucht. Entscheidend sind ihre räumliche Struktur, das aktive Zentrum und passende Reaktionsbedingungen.
Deine Lernziele
Hake ab, was du schon kannst. Löst du alle Aufgaben eines Abschnitts, hakt Mela das Ziel für dich ab.
4 Abschnitte
Viele Reaktionen benötigen zum Start eine Aktivierungsenergie. Enzyme senken diese Hürde. Das Substrat bindet vorübergehend am aktiven Zentrum; ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht. Danach wird das Produkt freigesetzt, und das Enzym kann erneut reagieren.
Form und chemische Eigenschaften des aktiven Zentrums bestimmen, welche Substrate wirksam binden. Das heißt Substratspezifität. Wirkungsspezifität bezeichnet dagegen die bestimmte Veränderung am gebundenen Substrat. Das Schlüssel-Schloss-Modell zeigt die Passung; beim Induced-Fit-Modell passt sich das Enzym bei der Bindung etwas an. Beide Modelle vereinfachen die Wirklichkeit.
Manche Enzyme benötigen einen Cofaktor, etwa ein Metallion oder ein organisches Molekül. Ein organischer Cofaktor heißt Coenzym. Der Proteinanteil heißt Apoenzym; zusammen mit dem Cofaktor bildet er das funktionsfähige Holoenzym.
Definition
Enzym
Ein Enzym ist ein Biokatalysator: Es senkt die Aktivierungsenergie einer Reaktion und erhöht dadurch deren Geschwindigkeit, ohne selbst verbraucht zu werden. Die meisten Enzyme sind Proteine. Katalytisch aktive RNA-Moleküle heißen Ribozyme.
Beispiel: Urease setzt Harnstoff um
- 1Urease bindet Harnstoff als passendes Substrat am aktiven Zentrum.
- 2Bei der Reaktion mit Wasser entstehen Ammoniak und Kohlenstoffdioxid.
- 3Nach der Freisetzung der Produkte kann die Urease erneut Harnstoff umsetzen.
Merke: Substratspezifisch beantwortet die Frage „Welcher Stoff passt?“. Wirkungsspezifisch beantwortet die Frage „Welche Veränderung wird katalysiert?“.
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Die Aktivität hängt von Temperatur, pH-Wert und Substratkonzentration ab. Bei steigender Temperatur bewegen sich Teilchen zunächst schneller. Die RGT-Regel ist eine Näherung: Eine Erhöhung um 10 °C kann im geeigneten Bereich die Geschwindigkeit etwa auf das Zwei- bis Dreifache steigern. Oberhalb des Temperaturoptimums kann die Proteinstruktur durch Denaturierung verändert werden; dann passt das Substrat möglicherweise nicht mehr.
Auch der pH-Wert verändert Struktur und chemische Eigenschaften des aktiven Zentrums. Jedes Enzym hat einen geeigneten Bereich und ein pH-Optimum. Bei mehr Substrat entstehen zunächst häufiger Komplexe. Sind nahezu alle aktiven Zentren besetzt, erreicht die Geschwindigkeit ein Sättigungsplateau. Das bedeutet Auslastung, nicht Denaturierung.
| Enzym | ungefähres pH-Optimum | Beispiel für den Wirkungsort |
|---|---|---|
| Pepsin | etwa pH 2 | Magen |
| Speichelamylase | etwa pH 7 | Mund |
| Trypsin | etwa pH 8–9 | Dünndarm |
Merke: Ein Sättigungsplateau bedeutet: Die vorhandenen Enzyme sind ausgelastet. Denaturierung bedeutet dagegen: Die Struktur eines Enzyms wurde verändert und seine Funktion beeinträchtigt.
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Ein Inhibitor ist ein Stoff, der die Enzymaktivität vermindert. Je nach Bindungsort und Bindungsstärke entstehen unterschiedliche Hemmungen. Kompetitive Hemmung: Ein ähnlich gebauter Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum. Besetzt er es, kann das Substrat dort vorübergehend nicht binden. Bei einer reversiblen kompetitiven Hemmung kann eine höhere Substratkonzentration die Chance erhöhen, dass statt des Hemmstoffs das Substrat bindet. Bindung außerhalb des aktiven Zentrums: Ein Hemmstoff kann an einer anderen Stelle des Enzyms binden. Verändert diese Bindung die räumliche Struktur des aktiven Zentrums, wird die Substratbindung oder Umsetzung erschwert. Eine solche Regulation wird häufig als allosterisch beschrieben. Ein allosterisch reguliertes Enzym ist nicht dasselbe wie ein Holoenzym: „Allosterisch“ beschreibt eine regulatorische Bindung, während „Holoenzym“ die Verbindung aus Apoenzym und Cofaktor bezeichnet. Irreversible Hemmung und Endprodukthemmung: Bei einer irreversiblen Hemmung bindet oder schädigt ein Stoff das Enzym so stark, dass die ursprüngliche Funktion nicht einfach wiederhergestellt wird. Schwermetalle können beispielsweise die Proteinstruktur beeinträchtigen. Bei der Endprodukthemmung hemmt das Endprodukt eines Reaktionswegs ein früher wirkendes Enzym. So kann eine unnötige Überproduktion begrenzt werden.
Beispiel
- 1Bindet ein Hemmstoff am aktiven Zentrum, konkurrieren Hemmstoff und Substrat direkt um denselben Platz.
- 2Bindet der Hemmstoff dagegen an einer anderen Stelle und verändert dadurch das aktive Zentrum, hilft zusätzliches Substrat nicht auf dieselbe direkte Weise.
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Ein Versuch soll zeigen, ob die beobachtete Stoffumsetzung mit dem Enzym zusammenhängt. Urease setzt Harnstoff unter anderem zu Ammoniak um. Feuchtes Universalindikatorpapier kann den pH-Anstieg durch Ammoniak als Blaufärbung anzeigen. Vergleiche eine Harnstofflösung mit Urease mit derselben Lösung ohne Urease. Halte Harnstoffmenge, Wassermenge, Temperatur, Beobachtungszeit und die Art des Indikatorpapiers gleich. Nur so lässt sich ein Unterschied sinnvoll der Urease zuordnen.
Für eine Temperaturreihe änderst du gezielt die Temperatur. Enzym- und Substratmenge sowie Messzeit bleiben vergleichbar. Dann kann die Reihe zunächst eine Beschleunigung und oberhalb des geeigneten Bereichs einen Aktivitätsverlust zeigen.
| Begriff | Bedeutung |
|---|---|
| Versuchsansatz | Harnstofflösung mit Urease |
| Kontrollansatz | gleiche Harnstofflösung ohne Urease |
Beispiel
- 1Färbt sich das Indikatorpapier nur beim Ansatz mit Urease blau, spricht der Vergleich dafür, dass die Urease die messbare Ammoniakbildung ermöglicht oder deutlich beschleunigt hat.
- 2Ein einzelner Ansatz ohne Kontrolle würde dagegen nicht ausschließen, dass eine andere Bedingung die Beobachtung verursacht hat.
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Alles auf einen Blick
Enzyme
Funktion
senken die Aktivierungsenergie; werden nicht verbraucht
Bindung und Umsetzung
aktives Zentrum; Enzym-Substrat-Komplex; Produktfreisetzung
Spezifität
passendes Substrat; bestimmte Wirkung
Einflussfaktoren
Temperatur; pH-Wert; Substratkonzentration
Regulation
kompetitive Hemmung; Bindung außerhalb des aktiven Zentrums; Endprodukthemmung
Untersuchung
nur eine Größe gezielt verändern; Kontrollansatz vergleichen
Musteraufgabe · Schritt für Schritt
Einen Ureaseversuch planen
- 1Fülle zwei Gefäße mit gleich viel Harnstofflösung und verwende getrennte Indikatorpapierstreifen derselben Sorte.
- 2Gib nur in den Versuchsansatz Urease; der Kontrollansatz bleibt ohne Enzym.
- 3Halte Temperatur und Beobachtungszeit gleich und vergleiche die Farbe des Papiers.
- 4Eine Blaufärbung nur im Versuchsansatz spricht für die Ammoniakbildung durch Urease.
Fehler finden
Einen Kontrollversuch prüfen In einer Zeile steckt ein Fehler. Tippe sie an.
Fehler in Zeile 3Richtig: Beide Gefäße müssen dieselbe Temperatur haben. Sonst können Enzymzugabe und Temperatur den Unterschied erklären.
Lückentext
Wähl in jeder Lücke das passende Wort und prüf dann deine Antworten.
Das bindet am aktiven Zentrum. Vorübergehend entsteht der . Nach der Reaktion löst sich das , während das Enzym erneut eingesetzt werden kann.
Karteikasten
Erst selbst überlegen, dann umdrehen.
Übung mit Feedback