Photosystem I

Aufgabe und Grundaufbau

Das Photosystem I (PS I) ist ein wesentlicher Teil der Photosynthese, also der Bildung organischer Stoffe mithilfe von Lichtenergie. Es kommt in Pflanzen, Algen, photosynthetischen Protisten und photosynthetischen Bakterien vor. Seine Bedeutung liegt darin, dass es das starke Reduktionsmittel NADPH für die Synthese organischer Stoffe aus Kohlenstoffdioxid und Wasser bereitstellt. Außerdem wird Lichtenergie in die für Biosynthesen geeignete Energieform Adenosintriphosphat (ATP) umgewandelt.

PS I ist ein besonders geordnetes Stoffsystem aus Lichtsammelkomplex und Reaktionskomplex. In Pflanzenzellen liegt es in der Thylakoidmembran der Chloroplasten und besteht aus 15 Membranproteinen. Es katalysiert mithilfe absorbierter Photonen die Oxidation von Plastocyanin und die Reduktion von Ferredoxin. Plastocyanin und Ferredoxin sind dabei Elektronenüberträger.

Das Reaktionszentrum heißt P₇₀₀. Es enthält Chlorophyll a, absorbiert besonders bei etwa 700 nm und wirkt als Photosensibilisator, also als lichtempfindlicher Stoff, der nach Lichtaufnahme Elektronenübertragungen auslöst. Nach der Anregung durch Photonen entsteht innerhalb von 100 Picosekunden ein sekundäres Radikalpaar. Dieses zerfällt bei Raumtemperatur in 300 Nanosekunden, bei 77 Kelvin in 300 μs.

Lichtsammlung und Pigmente

Die übrigen Chlorophyll-a-Moleküle sowie weitere Chlorophylle, Biliproteine und Carotinoide haben Antennenfunktion: Sie nehmen Strahlungsenergie auf und leiten sie an P₇₀₀ weiter. Zusammen vergrößern sie die lichtabsorbierende Fläche. Für eine wirksame Übertragung muss sich das Fluoreszenzspektrum des spendenden Moleküls mit dem Absorptionsspektrum des empfangenden Moleküls überlappen; außerdem müssen die Chlorophyllmoleküle dicht in der Membran gepackt sein.

Die Antennenpigmente liegen in der Thylakoidmembran in zwei parallelen Schichten, einer luminalen und einer stromalen. Im Bereich des Elektronentransports sind sie dagegen orthogonal zur Membran und in einer Pseudo-C₂-Symmetrie angeordnet. Es laufen sowohl Energieübertragungen als auch Elektronenübertragungen ab.

Bei Zimmertemperatur besitzt Chlorophyll a eine starke Absorptionsbande bei 685 nm und eine schwächere bei 740 nm. Bei tiefen Temperaturen treten Banden bei 685, 695 und 720 nm auf: Die Banden bei 685 und 695 nm werden dem Pigmentsystem II, die bei 720 nm dem Pigmentsystem I zugeordnet. In höheren Pflanzen enthält PS I Carotine sowie Chlorophyll a und b; PS II enthält Xanthophyll sowie Chlorophyll a und b. PS II ist reicher an Chlorophyll b, während PS I weniger empfindlich gegenüber Temperaturerhöhungen ist.

Protein- und Cofaktorausstattung

Die zentralen Untereinheiten PsaA und PsaB bilden ein Heterodimer. PsaA besitzt 11 Transmembranhelices, eine Masse von 83 kDa und 751 Aminosäuren; PsaB besitzt ebenfalls 11 Transmembranhelices, 82,5 kDa und 735 Aminosäuren. Beide binden Cofaktoren für Lichtabsorption und Elektronentransport. Dazu gehören etwa 80 Chlorophyll-a-Moleküle und etwa 20 β-Carotine zur Lichtabsorption sowie etwa sechs Chlorophyll-a-Moleküle, zwei Phyllochinone und ein 4Fe-4S-Cluster für den Elektronentransfer.

Die übrigen 13 Proteine sind kleiner und haben Massen von 4 bis 18 kDa. Untereinheit C hat 8,9 kDa und überträgt Elektronen von P₇₀₀ auf Ferredoxin. G kommt nur in Pflanzen, M und X nur in Cyanobakterien vor; N kommt in Pflanzen und Algen vor. Untereinheit J bindet drei, K zwei Chlorophyllmoleküle.

Zum Pigmentsystem gehören 95 Chlorophyll-a-Moleküle im Antennensystem, zwei weitere Chlorophyll-a-Moleküle, Chlorophyll a₀ als primärer Elektronenakzeptor sowie Chlorophyll a und a′ im P₇₀₀. Außerdem sind 22 β-Carotin-Moleküle angegeben. Wichtige Cofaktoren sind die Eisen-Schwefel-Cluster Fₐ, F_b und Fₓ, das Phyllochinon Q_K-A in Untereinheit A und Q_K-B in Untereinheit B, Ferredoxin, Plastocyanin sowie Calcium- und Magnesiumionen.

Elektronentransport und Energiegewinnung

Die Reaktionszentren sind die Redoxsysteme des photochemischen Elektronentransports. P₇₀₀ besitzt im Grundzustand ein Standard-Reduktionspotential von circa +0,45 V und im photochemisch angeregten Zustand von −0,6 V. Es absorbiert zwei Photonen und gibt unter zweimaliger Lichtanregung insgesamt zwei Elektronen als primärer Elektronendonator an den Primärakzeptor A, ein Eisen-Schwefel-Protein, ab. Dieser reduziert das an der Membran liegende Ferredoxin. Die Elektronen werden anschließend auf ein FAD-haltiges Enzym übertragen.

Dieses Enzym katalysiert die Reaktion: NADP⁺ nimmt zwei Protonen und zwei Elektronen auf und wird zu NADPH + H⁺. NADPH dient der Synthese organischer Stoffe. Als Reaktionsprodukt des PS I wird ATP genannt; ATP entsteht in einer Phosphorylierungsreaktion aus ADP und Phosphat und liefert Energie für die im Artikel als Dunkelreaktion (Atmung) bezeichneten Prozesse.

Der Elektronenausgleich erfolgt im Zusammenwirken mit PS II über Plastocyanin. Dieses Protein besitzt Redoxeigenschaften und enthält im aktiven Zentrum zwei Kupferionen. Es erhält Elektronen vom Cytochrom-b-Komplex, der durch Plastochinon reduziert wird; Plastochinon wird bei Elektronenaufnahme zu Plastochinol. Sauerstoff entsteht in der Lichtreaktion des PS II aus Wasser. Carotin absorbiert gleichzeitig und entfernt gebildeten Singulettsauerstoff, der für Pflanzenblätter toxisch ist.

Der für die ATP-Produktion nötige Protonengradient kann durch die lineare Elektronentransportkette oder durch zyklischen Elektronentransport im PS I entstehen. Als anschließende Dunkelreaktion wird beispielsweise der Calvin-Zyklus genannt, ein enzymatischer Kreisprozess zur Verwertung gebundenen Kohlenstoffs. Der Gesamtprozess im PS I ist eine Elektronentransportkette; für die Photosynthese wird eine Quantenausbeute von über 90 % angegeben.

Wahrscheinliche Entwicklung

Molekularbiologische Daten sprechen dafür, dass sich das Photosystem I wahrscheinlich aus dem Photosystem grüner Schwefelbakterien und von Heliobacteria entwickelt hat. Gemeinsam ist diesen Systemen ein Redoxpotential, das negativ genug ist, um Ferredoxin zu reduzieren. Außerdem enthalten alle drei Elektronentransportketten Eisen-Schwefel-Proteine.