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ATP-Synthase: Schlüsselprotein des Energiestoffwechsels - Biochemie - AMBOSS Video

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  1. ATP-Synthase - Schlüsselprotein des Energiestoffwechsels Viele Prozesse in der Zelle müssen mittels chemischer Energie angetrieben werden, die von den Mitochondrien, den Kraftwerken der
  2. Zelle, bereitgestellt wird. Diese synthetisieren in einem als Zellatmung bezeichneten Prozess Adenosintriphosphat,
  3. kurz ATP. Dies ist ein Molekül, das als universelle Energiequelle in allen Zellen verwendet werden
  4. kann. Das Besondere am Aufbau der Mitochondrien ist, dass sie von einer Doppelmembran umgeben
  5. sind. Sie bestehen also aus einer äußeren und einer inneren Membran, dem dazwischen liegenden
  6. Intermembranraum und der ganz im Inneren befindlichen Matrix. Die innere Membran stülpt sich in charakteristischer Weise, meist in Form sogenannter Cristae,
  7. in die Matrix hinein. Dadurch vergrößert sich die Oberfläche der Membran und bietet so mehr Platz für
  8. membranständige Proteine, zu denen auch die ATP-Synthase gehört. Die ATP-Synthase ist an die sogenannte Atmungskette gekoppelt.
  9. Diese besteht aus den Proteinkomplexen I, II, III und IV, die Protonen aus der Matrix des Mitochondriums in den Intermembranraum transportieren und so einen Protonengradienten
  10. aufbauen. In diesem Konzentrationsgradienten ist Energie gespeichert.
  11. Um diese Energie überall nutzbar zu machen, muss sie in chemische Energie umgewandelt werden, hier in ATP.
  12. Die Energieumwandlung vom Protonengradienten zu ATP oder umgekehrt wird von der ATP-Synthase vermittelt.
  13. Wir schauen uns ihre Funktionsweise während der Synthese von ATP einmal näher an: Die funktionell wichtigen Bausteine der ATP-Synthase sind die Fo-Untereinheit und die F1-Untereinheit,
  14. die durch einen zentralen und einen peripheren Stiel miteinander verbunden sind. Die ringförmige Fo-Untereinheit bildet einen Protonenkanal durch die innere Mitochondrienmembran,
  15. durch den die Protonen entlang ihres Gradienten aus dem Intermembranraum zurück in die Matrix strömen.
  16. Der Protonengradient wird also abgebaut und die in ihm gespeicherte Energie freigesetzt. Dies löst eine schrittweise Rotation der Fo-Untereinheit aus, die ihrerseits den zentralen
  17. Stiel in Bewegung versetzt. Dadurch kommt es zu Konformationsänderungen in der F1-Untereinheit.
  18. Rechts schauen wir aus Richtung der Matrix nun auf die F1-Untereinheit. Die F1-Untereinheit besitzt drei katalytische Bindungsstellen für Adenosinbausteine.
  19. Diese Bindungsstellen wechseln durch Rotation zwischen drei unterschiedlichen Konformationen: die L-Konformation, deren Name sich vom englischen Begriff “loose” ableitet, bindet Adenosindiphosphat,
  20. kurz ADP, und Phosphat. In der T-Konformation, vom englischen Begriff “tight” abgeleitet, entsteht ATP.
  21. Und in der O-Konformation, vom englischen Begriff “open” abgeleitet, wird ATP in die Mitochondrienmatrix entlassen.
  22. Jede Rotation um 120° führt zur Konformationsänderung der drei Bindungsstellen der F1-Untereinheit. Schauen wir uns dies zunächst für die Bindungsstelle oben links an: ADP und Phosphat binden locker
  23. an die Bindungsstelle in L-Konformation. Dann erfolgt eine Drehung um 120° und eine Änderung in die T-Konformation, in der aus
  24. ADP und Phosphat ATP gebildet wird. Durch eine letzte Drehung geht die Bindungsstelle in O-Konformation über und ATP wird in die
  25. Matrix entlassen. Anschließend kann der Zyklus erneut beginnen.
  26. Tatsächlich verändert sich natürlich die Konformation aller drei Bindungsstellen gleichzeitig. Dazu sind jeweils drei Protonen pro 120°-Drehung notwendig.
  27. Somit müssen also insgesamt drei Protonen vom Intermembranraum in die Matrix transportiert werden, um ein Molekül ATP aus ADP und Phosphat zu produzieren.

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