ATP-Synthase: Schlüsselprotein des Energiestoffwechsels - Biochemie - AMBOSS Video
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0:08 ATP-Synthase - Schlüsselprotein des Energiestoffwechsels Viele Prozesse in der Zelle müssen mittels chemischer Energie angetrieben werden, die von den Mitochondrien, den Kraftwerken der
0:21 Zelle, bereitgestellt wird. Diese synthetisieren in einem als Zellatmung bezeichneten Prozess Adenosintriphosphat,
0:29 kurz ATP. Dies ist ein Molekül, das als universelle Energiequelle in allen Zellen verwendet werden
0:35 kann. Das Besondere am Aufbau der Mitochondrien ist, dass sie von einer Doppelmembran umgeben
0:40 sind. Sie bestehen also aus einer äußeren und einer inneren Membran, dem dazwischen liegenden
0:46 Intermembranraum und der ganz im Inneren befindlichen Matrix. Die innere Membran stülpt sich in charakteristischer Weise, meist in Form sogenannter Cristae,
0:56 in die Matrix hinein. Dadurch vergrößert sich die Oberfläche der Membran und bietet so mehr Platz für
1:02 membranständige Proteine, zu denen auch die ATP-Synthase gehört. Die ATP-Synthase ist an die sogenannte Atmungskette gekoppelt.
1:11 Diese besteht aus den Proteinkomplexen I, II, III und IV, die Protonen aus der Matrix des Mitochondriums in den Intermembranraum transportieren und so einen Protonengradienten
1:22 aufbauen. In diesem Konzentrationsgradienten ist Energie gespeichert.
1:28 Um diese Energie überall nutzbar zu machen, muss sie in chemische Energie umgewandelt werden, hier in ATP.
1:34 Die Energieumwandlung vom Protonengradienten zu ATP oder umgekehrt wird von der ATP-Synthase vermittelt.
1:42 Wir schauen uns ihre Funktionsweise während der Synthese von ATP einmal näher an: Die funktionell wichtigen Bausteine der ATP-Synthase sind die Fo-Untereinheit und die F1-Untereinheit,
1:55 die durch einen zentralen und einen peripheren Stiel miteinander verbunden sind. Die ringförmige Fo-Untereinheit bildet einen Protonenkanal durch die innere Mitochondrienmembran,
2:06 durch den die Protonen entlang ihres Gradienten aus dem Intermembranraum zurück in die Matrix strömen.
2:12 Der Protonengradient wird also abgebaut und die in ihm gespeicherte Energie freigesetzt. Dies löst eine schrittweise Rotation der Fo-Untereinheit aus, die ihrerseits den zentralen
2:25 Stiel in Bewegung versetzt. Dadurch kommt es zu Konformationsänderungen in der F1-Untereinheit.
2:32 Rechts schauen wir aus Richtung der Matrix nun auf die F1-Untereinheit. Die F1-Untereinheit besitzt drei katalytische Bindungsstellen für Adenosinbausteine.
2:43 Diese Bindungsstellen wechseln durch Rotation zwischen drei unterschiedlichen Konformationen: die L-Konformation, deren Name sich vom englischen Begriff “loose” ableitet, bindet Adenosindiphosphat,
2:55 kurz ADP, und Phosphat. In der T-Konformation, vom englischen Begriff “tight” abgeleitet, entsteht ATP.
3:04 Und in der O-Konformation, vom englischen Begriff “open” abgeleitet, wird ATP in die Mitochondrienmatrix entlassen.
3:12 Jede Rotation um 120° führt zur Konformationsänderung der drei Bindungsstellen der F1-Untereinheit. Schauen wir uns dies zunächst für die Bindungsstelle oben links an: ADP und Phosphat binden locker
3:25 an die Bindungsstelle in L-Konformation. Dann erfolgt eine Drehung um 120° und eine Änderung in die T-Konformation, in der aus
3:34 ADP und Phosphat ATP gebildet wird. Durch eine letzte Drehung geht die Bindungsstelle in O-Konformation über und ATP wird in die
3:43 Matrix entlassen. Anschließend kann der Zyklus erneut beginnen.
3:47 Tatsächlich verändert sich natürlich die Konformation aller drei Bindungsstellen gleichzeitig. Dazu sind jeweils drei Protonen pro 120°-Drehung notwendig.
3:57 Somit müssen also insgesamt drei Protonen vom Intermembranraum in die Matrix transportiert werden, um ein Molekül ATP aus ADP und Phosphat zu produzieren.