Wikipedia · einfach zusammengefasst · Stand
Fc-Rezeptoren
Fc-Rezeptoren sind Membranrezeptoren für verschiedene Immunglobulinisotypen. Alle Moleküle außer dem FcRn-Rezeptor gehören zur Immunglobulin-Superfamilie.
Grundprinzip und Einteilung [Abschnitt: mehrere]
Fc-Rezeptoren sind glykosylierte Membranrezeptoren des Immunsystems. Sie erkennen bestimmte Immunglobulinisotypen, also Antikörperklassen, indem sie an deren konstanten Abschnitt am C-Terminus binden. Dieser Abschnitt wird Fc-Fragment (englisch „fragment crystallisable“) oder Fc-Domäne genannt. Fc-Rezeptoren werden vor allem von myeloiden Zellen des Immunsystems gebildet.
Nach ihrer Proteinstruktur lassen sich Fc-Rezeptoren in zwei Gruppen einteilen. Nach ihrer Bindungsaffinität, also der Stärke ihrer Bindung, werden fünf Subtypen unterschieden. Diese sind nach dem jeweils gebundenen Immunglobulin benannt. Mit Ausnahme des FcRn-Rezeptors gehören alle Fc-Rezeptoren zur Immunglobulin-Superfamilie. FcRn gehört dagegen zur MHC-Superfamilie.
Rezeptortypen und ihre Funktionen [Abschnitt: Typen]
-
Der Fcα-Rezeptor, auch CD89 genannt, bindet die Fc-Domäne von IgA. Er kommt auf Monozyten, Makrophagen sowie neutrophilen und eosinophilen Zellen vor.
-
Fcγ-Rezeptoren binden die Fc-Domäne von IgG. Sie befinden sich auf Phagozyten, B-Lymphozyten, NK-Zellen und dendritischen Zellen. Sie können aggregierte, also zusammengeballte IgG-Moleküle erkennen und binden. Je nach Zelltyp löst diese Bindung unterschiedliche Reaktionen aus, beispielsweise Opsonisierung oder ADCC. Bei der ADCC (antikörperabhängige zellvermittelte Zytotoxizität) zerstören vor allem NK-Zellen Zielzellen, die durch Antikörper markiert sind. Zu den Strukturtypen gehören FcγRI beziehungsweise CD64 mit den Untertypen FcγR Ia, FcγR Ib und FcγR Ic, außerdem FcγRII beziehungsweise CD32 sowie FcγRIII beziehungsweise CD16 mit den Untertypen CD16a und CD16b.
-
Fcε-Rezeptoren binden die Fc-Domäne von freiem IgE. Sie sitzen auf Mastzellen und basophilen Granulozyten. Wenn Antigene an die gebundenen Antikörper binden, wird die Mastzelle aktiviert. Dieser Vorgang ist für die Typ-I-Allergie entscheidend. Bei Säugetieren werden zwei Typen unterschieden: FcεRI besitzt eine hohe Affinität zu IgE, FcεRII eine niedrige Affinität.
-
Fcμ-Rezeptoren binden die Fc-Domäne von IgM.
-
Der neonatale Fcγ-Rezeptor FcRn bindet IgG mit schwacher Affinität. Er stellt eine Besonderheit dar, weil er nicht zur Immunglobulin-Superfamilie, sondern zur MHC-Superfamilie gehört.
Neben den eigentlichen Fc-Rezeptoren bindet auch TRIM21 Fc-Regionen von IgG, IgA und IgM. Dies geschieht im Rahmen eines intrazellulären, durch Antikörper vermittelten Abbaus. Bei Bakterien können die Fc-bindenden Proteine A und G an Fc-Regionen binden.