Verdauungsenzym

Aufgabe und Wirkungsweise

Verdauungsenzyme sind Enzyme, früher Fermente genannte Katalysatoren chemischer Reaktionen. Sie zerlegen Nahrung während der Verdauung in Bestandteile, die für den Stoffwechsel verwertbar sind. Meist spalten sie langkettige Moleküle, besonders Biopolymere: Proteine, Kohlenhydrate, Fette und Nukleinsäuren werden zu Aminosäuren, einfachen Zuckern, Glycerin und Fettsäuren.

Die Spaltung ist eine Hydrolyse: Wasser wird in eine Bindung eingeschoben; eine Seite erhält ein Hydroxid (OH−), die andere ein Proton (H+). Welche Bindung ein Enzym bevorzugt, hängt von der Form seines aktiven Zentrums und benachbarten Bindungsstellen ab. Bei Verdauungsenzymen ist diese Auswahl relativ wenig eng; daher spricht man genauer von Substratpräferenz.

Bildung, Aktivierung und Bedeutung

Die Verdauung beginnt im Mund mit Speichel-Amylase. Im Magen wirken Pepsin und Salzsäure im Magensaft; im Zwölffingerdarm spaltet Gallensaft weiter. Im Dünndarm wirken unter anderem Lactasen, Maltase, Saccharase, Darmlipasen und Peptidasen einschließlich Dipeptidylpeptidasen.

Die Bauchspeicheldrüse bildet in ihren Azinuszellen zahlreiche Enzyme, darunter Trypsin, Chymotrypsin, Carboxypeptidasen, Elastase, α-Amylase, Ribo- und Desoxyribonukleasen sowie Lipasen, und sezerniert sie in den Dünndarm. Manche werden zunächst als inaktive Vorstufen, Zymogene, hergestellt. Durch Proteolyse werden etwa Pepsinogen, Trypsinogen, Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidase und Proelastase erst am Wirkort aktiv. So wird eine vorzeitige Aktivität am Bildungsort verhindert. Bei Rindern wird im Pankreas außerdem Aprotinin gebildet, ein Proteaseinhibitor, der Trypsin und Chymotrypsin dort hemmt.

Eine zu geringe Bildung pankreatischer Verdauungsenzyme heißt exokrine Pankreasinsuffizienz (EPI) oder Bauchspeicheldrüsenschwäche. Sie kann ausgeprägte Verdauungsstörungen sowie Gewichtsverlust oder mangelnde Gewichtszunahme verursachen. Verdauungsenzyme werden unter anderem als Labferment zur Käseherstellung und als Waschmittelenzyme verwendet.

Proteinspaltende Enzyme

Peptidasen oder Proteasen spalten Peptidbindungen in Proteinen und Peptiden. Pepsin wird von der Magenschleimhaut gebildet und baut Proteine im Magen ab; sein optimaler pH-Wert liegt bei pH 2. Es schneidet vor allem nach Leucin, Phenylalanin, Tyrosin oder Tryptophan, wenn kein Prolin folgt.

Trypsin, Chymotrypsin und Pankreas-Elastase wirken im Dünndarm und werden im Pankreas gebildet. Trypsin schneidet nur nach den basischen Aminosäuren Lysin oder Arginin, sofern kein Prolin folgt. Chymotrypsin spaltet vor allem nach Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan; langsamer auch nach Asparagin, Histidin, Methionin und Leucin. Es wirkt außerdem milchgerinnend. Pankreas-Elastase spaltet vor allem nach kleinen ungeladenen Aminosäuren wie Glycin, Alanin, Leucin und Valin und kann unter anderem Elastin zerlegen.

Chymosin, auch Rennin, wird besonders von Säuglingen im Magen gebildet. Es spaltet im Milchprotein κ-Casein die Peptidbindung zwischen Phenylalanin und Methionin. Aminopeptidase N baut Proteine im Dünndarm vom N-Terminus aus ab. Carboxypeptidase A und B bauen sie vom C-Terminus aus ab; bei Carboxypeptidase A gelten dabei die im Artikel genannten Einschränkungen für Arginin, Lysin, Prolin und die davorliegende Aminosäure.

Kohlenhydrate, Fette und Nukleinsäuren

Glykosidasen spalten Polysaccharide wie Stärke in Monosaccharide wie Glucose. Die Speichel-Amylase (α-Amylase) beginnt den Stärkeabbau im Mund. Die ebenfalls als α-Amylase wirkende Pankreas-Amylase setzt ihn fort; dabei entstehen Maltose, Maltotriose und Dextrine. Auf der Darmschleimhaut spaltet Sucrase-Isomaltase Saccharose. Maltase-Glucoamylase (α-Glucosidase) baut unverzweigte Zuckerketten ab und spaltet Disaccharide in Monosaccharide. Lactase zerlegt Lactose in Glucose und Galactose; sie wird vor allem von Säuglingen und Kleinkindern gebildet, während bei Erwachsenen gehäuft Laktoseintoleranz auftritt.

Lipasen aus der Bauchspeicheldrüse spalten Lipide im Dünndarm. Die gallensalz-aktivierte Lipase, auch Sterolesterase, baut Cholesterinester ab. Pankreaslipase hydrolysiert Triglyceride zu Monoglyceriden, und Phospholipase A2 aus dem Pankreas spaltet Phospholipide.

Nukleasen spalten Nukleinsäuren in Nukleotide; Nukleosidasen und Nukleotidasen zerlegen diese weiter. RNase A aus dem Pankreas zerlegt RNA.

Verdauung bei anderen Lebewesen

Bei manchen Arthropoden, darunter Heteroptera, Coleoptera, Crustacea und Acari, kommen als Verdauungsenzyme Cathepsine vor. Diese Peptidasen treten bei anderen Tieren sonst nur innerhalb von Zellen auf.

Einige Lebewesen verdauen teilweise außerhalb ihres Körpers. Fliegen speicheln Nahrung ein und saugen sie anschließend auf. Webspinnen spritzen nach einem Biss Verdauungsenzyme in ihre Beute und saugen die verflüssigte Nahrung später auf. Bacillus subtilis und andere Arten der Gattung Bacillus sezernieren vermutlich Subtilisin zur Verdauung; Lysobacter enzymogenes vermutlich die α-lytische Protease. Auch Protease A und Protease B aus Streptomyces griseus wurden beschrieben.

Die meisten fleischfressenden Pflanzen bilden eigene Verdauungsenzyme. Heliamphora und die Kobralilie sind vollständig auf Enzyme besiedelnder Bakterien angewiesen. Genlisea, Sarracenia, die meisten Kannenpflanzen, Cephalotus, manche Heliamphora und Roridula nutzen sowohl eigene als auch bakterielle Enzyme. Bei Pameridea, Setocoris und Metriocnemus nehmen die Pflanzen die Exkremente besiedelnder Insekten auf; manche Kannenpflanzen nutzen außerdem Vogelkot.