Enzymhemmung einfach erklärt: Kompetitive, Allosterische und unkompetitive Hemmung
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Transkript (automatisch erstellt)

0:00 Durch die Enzymhemmung können Enzyme reguliert werden, aber welche unterschiedlichen Enzymhemmungen gibt es eigentlich [räuspern] und wie
0:06 funktionieren sie jeweils? Das erklären wir dir in diesem Video. Einer Enzymreaktion bindet ein Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms. Dadurch kann
0:15 das Substrat in Produkte umgewandelt werden. Damit die Enzyme nicht dauerhaft arbeiten und zu viele Produkte hergestellt werden, müssen sie reguliert
0:23 werden. Das passiert unter anderem durch die Enzymhemmung. Bei der Enzymhemmung bindet ein Hemmstoff, auch Inhibitor genannt, an das Enzym. Dadurch wird das
0:32 Enzym sozusagen ausgeschaltet. Das Enzym kann dann das Substrat nur noch sehr langsam oder gar nicht mehr zum Produkt umsetzen.
0:42 Du kannst die Enzymhemmung nach der Bindungsstärke unterteilen. Du unterscheidest nämlich zwischen der irreversiblen und der reversiblen
0:49 Enzymhemmung. Die irreversible Hemmung kann nicht rückgängig gemacht werden. Der Hemmstoff bindet nämlich extrem fest an das aktive Zentrum des Enzyms.
0:58 Dadurch [räuspern] kann man ihn nicht mehr vom Enzym lösen. Bei der reversiblen Enzymhemmung hingegen bindet der Hemmstoff nicht fest an das Enzym.
1:05 Deswegen kann er wieder vom Enzym gelöst werden. Die reversible Hemmung kannst du je nach Bindungsstelle noch mal in drei weitere Hemmungen unterteilen. Die
1:14 kompetitive Hemmung, die nicht kompetitive oder die allerherische Hemmung und die unkompetitive Hemmung. Schauen wir uns die drei reversiblen
1:24 Hemmungen am besten nacheinander an. Beginnen wir mit der kompetitiven Hemmung. Bei der kompetitiven Hemmung bindet der Hemmstoff an das aktive
1:32 Zentrum des Enzyms. Da das Substrat auch an das aktive Zentrum bindet, sind Substrat und Hemmstoff hier direkte Konkurrenten. Damit die direkte
1:40 Konkurrenz möglich ist, muss der kompetitive Inhibitor eine ähnliche Struktur wie das Substrat haben. Trotzdem ist ihre Struktur noch so
1:47 unterschiedlich, dass das Enzym den Inhibitor vom Substrat unterscheiden kann. Aus diesem Grund wird der Inhibitor auch nicht vom Enzym zur
1:55 Produkten umgesetzt. Die kompetitive Hemmung ist reversibel und kann daher rückgängig gemacht werden. Dafür musst du die Substratkonzentration erhöhen.
2:03 Dann verdrängt das Substrat nämlich den Hemmstoff aus den aktiven Zentren der Enzyme. Wir haben ein Video zur kompetitiven
2:10 Hemmung vorbereitet, indem wir dir die Hemmung anhand eines Beispiels im Detail erklären. Schau auf jeden Fall gerne vorbei.
2:19 Als nächstes schauen wir uns die nicht kompetitive Hemmung an. Der nichtkompetitive Hemmstoff bindet nicht an das aktive Zentrum eines Enzyms, er
2:27 bindet an eine andere Stelle. Oft handelt es sich dabei um eine Stelle, die du das allerherische Zentrum nennst. Deshalb kannst du die allerherische
2:34 Hemmung als eine nicht kompetitive Hemmung bezeichnen. Das Substrat und der nicht kompetitive Hemmstoff konkurrieren nämlich nicht miteinander. Das liegt
2:42 daran, dass der Inbitor eben an eine andere Stelle als das Substrat bindet. Jetzt fragst du dich bestimmt, wie der nicht kompetitive Inhibitor dann das
2:50 Enzym hämmen kann. Wenn der Inhibitor an das Enzym angedockt ist, verändert sich die Form des aktiven Zentrums. Das führt dazu,
2:58 dass das Substrat nur noch erschwert oder gar nicht mehr an das Enzym binden kann. Die nicht kompetitive Hemmung ist reversibel, weil sich der Hemmstoff
3:05 wieder vom Enzym lösen kann. Das aktive Zentrum des Enzyms nimmt dann wieder seine ursprüngliche Form an. Unser Video zur allerherischen Hemmung
3:14 ist genau das Richtige für dich, wenn du erfahren willst, wo sie überall vorkommt. Betrachten wir zuletzt noch die
3:21 unkompetitive Hemmung. Sie ist sehr ähnlich zur nichtkompetitiven Hemmung. Es gibt aber einen großen Unterschied. Der unkompetitive Hemmstoff bindet erst
3:30 an den Enzymsubstratkomplex. Der Hemmstoff bindet erst, nachdem das Substrat gebunden hat. Dadurch verändert sich die Form des aktiven Zentrums,
3:39 während das Substrat schon an das Enzym gebunden ist. Somit wird das Substrat sozusagen ausgehebelt. Du kannst die unkompetitive Hemmung durch Verringerung
3:47 der Substratkonzentration wieder rückgängig machen, denn dann sind weniger Enzymsubsttratkomplexe vorhanden, an die der Hemmstoff andocken
3:54 kann. Super, jetzt kennst du dich bestens mit der Enzymhemmung aus. Schau dir unbedingt unsere Videos zu den Enzymen
4:03 an, um zu erfahren, wie Enzyme funktionieren, wie sie aufgebaut sind und wo du sie auch in deinem Alltag finden kannst.
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